关于纳米球状蛋白在稳定水包油高内相乳剂(HIPEs)中的作用仍存在争议。在这项工作中，我们发现强大的内部结构完整性和再折叠能力是球状蛋白作为软颗粒发挥稳定HIPEs的一个要求。以牛血清白蛋白(BSA)为模型蛋白，表明半乳糖(Gal)糖化BSA具有较强的结构完整性和较强的再折叠能力，比天然BSA具有更好的HIPE乳化性能和后续的Pickering稳定性。这种改进的潜在机制在很大程度上与糖基化BSA蛋白核周围亲水Gal壳层形成核-壳纳米结构有关。极稳定的臀部(凝胶)被糖化稳定BSA在水相中的蛋白质浓度低至0.1?wt %，远低于文献报道。这些HIPEs表现出一种自我支持的凝胶网络，在长期储存或抗剧烈加热以及良好的冻融可逆性下具有非凡的稳定性。这一发现对于快速制备具有生物相容性的Pickering HIPE制剂具有重要意义，在食品、化妆品和制药领域具有广阔的应用前景。
