来自卡罗琳学院的研究人员开发了一种新的方法来理解抗癌药物如何与不同形式的蛋白质相互作用。这项研究已经发表在《自然通讯》杂志上。
传统上，如果蛋白质来源于同一个基因，则认为它们是相同的。然而，新方法能够区分被称为功能蛋白体的细微蛋白质变异体。这些变异体可以影响它们与药物的相互作用方式，进而影响治疗的有效性和副作用。
在这项研究中，我们扩展了之前的方法论，以更好地理解伊布替尼（一种广泛用于治疗某些白血病的药物）的目标图谱。除了识别伊布替尼以前未知的目标外，我们首次清楚地展示了伊布替尼与相同蛋白质的不同变体之间有不同的相互作用。”该研究由卡罗琳学院肿瘤病理学系的副教授Rozbeh Jafari领导。
新方法基于热蛋白质组分析，研究人员通过测量蛋白质形式之间的具体物理差异，即它们的热稳定性来进行研究。通过测量称为肽的单个蛋白质片段的热稳定性，研究人员之前已经能够区分具有相似模式的肽。这使得发现功能蛋白体成为可能。
在技术的进一步发展中，研究人员研究了药物如何影响蛋白体及其热稳定性。在对伊布替尼的研究中，研究人员观察到该药物影响特定功能蛋白体的热稳定性。通过研究药物如何影响蛋白质的热稳定性，研究人员已经能够识别特定的功能蛋白体及其与药物的相互作用。这种方法为理解和改进药物设计以及个性化医疗提供了新的视角和工具。
