2024年6月28日，拉霍亚免疫学研究所Erica Ollmann Saphire、哥伦比亚大学Matteo Porotto共同通讯在Science发表题为A neutralizing antibody prevents postfusion transition of measles virus fusion protein的文章，鉴定了一种人嵌合单克隆抗体（mAb 77），可以通过阻止病毒融合蛋白F的关键后融合转变，强有力地抑制MeV感染。
融合蛋白F在病毒生命周期中扮演着至关重要的角色，它使病毒能够与宿主细胞膜融合并进入细胞内部。该研究表明，mAb 77靶向F蛋白的前融合状态，从而防止了膜融合和病毒进入所需的构象变化。研究人员利用冷冻电子显微镜（cryo-EM）阐明了前融合（prefusion）F蛋白的结构，无论是单独存在还是与mAb 77结合。他们发现，F蛋白中的自然点突变允许其以前融合状态的形式产生，这对于表征抗体与病毒之间的相互作用至关重要。2.11 ?分辨率的前融合F蛋白结构提供了对融合过程中发生的构象变化的见解。
此外，该研究还表明，mAb 77与前融合F蛋白结合，将其锁定在一个中间状态，并阻止其转变为后融合（postfusion）构象。这一发现得到了后融合F蛋白结构的支持，该结构揭示了促进膜融合的显著结构重排。mAb 77结合界面在MeV变体中的保存表明，这种抗体可能对广泛的MeV株有效。mAb 77能够中断融合级联反应，导致三聚体解体。这种作用机制不仅中和了病毒，而且还为了解病毒融合过程提供了信息，这可能有助于其他利用类似融合策略的病原体治疗方法的开发。
总之，该研究详细阐述了mAb 77如何通过靶向融合蛋白F的前融合状态来中和MeV。这些知识可能会为开发新的疗法铺平道路，这些疗法利用中和抗体的力量来对抗麻疹以及其他潜在的病毒性疾病。这些发现代表了抗击麻疹斗争中的一个重要步骤，并为开发更有效的抗病毒策略带来了希望。
