《Nature | SlyB 在应激诱导的脂质纳米结构域中包裹外膜蛋白》

  • 来源专题:战略生物资源
  • 编译者: 李康音
  • 发布时间:2023-12-14
  • 2023年12月11日,VIB等机构的研究人员在Nature杂志在线发表了题为SlyB encapsulates outer membrane proteins in stress-induced lipid nanodomains的文章。

    革兰氏阴性菌的外膜(OM)由一个不对称的磷脂-脂多糖双层组成,内部密集分布着 β-桶蛋白(OMPs)和脂蛋白1。该双分子层的结构和组成受到密切监测,对细胞的完整性和存活至关重要。

    该研究发现在 PhoPQ 应激调节子中的脂蛋白 SlyB 与外膜蛋白质组形成稳定的应激诱导复合物。SlyB 由10kDa 周质 β-夹心结构域和甘氨酸拉链结构域组成,甘氨酸拉链结构域形成具有离散磷脂和脂多糖结合位点的跨膜 α-螺旋发夹。在脂质不对称性丧失后,SlyB 寡聚成环状的跨膜复合物,将 β-桶蛋白包裹成可变大小的脂质纳米结构域。

    研究人员发现 SlyB 纳米结构域的形成在由于抗微生物肽或急性阳离子短缺导致的脂多糖不稳定过程中是必不可少的,这种情况在没有功能性 slyB 的情况下会导致 OMPs 的丧失和 OM 屏障功能的损害。该研究的数据显示 SlyB 作为参与细胞包膜蛋白抑制和完整性的区室化跨膜保护蛋白,并且表明 SlyB 代表广泛保守的(脂质)蛋白家族,具有能够形成脂质纳米结构域的2TM 甘氨酸拉链结构域。

  • 原文来源:https://www.nature.com/articles/s41586-023-06925-5
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