目前尚未出现针对SARS-CoV-2的特异性抗病毒药物。而冠状病毒的S蛋白（刺突蛋白）与细胞受体相关，能介导靶细胞的感染。血管紧张素转换酶2（ACE2）是一种能将血管紧张素II降解为血管紧张素1-7的羧肽酶，已被鉴定为SARS-CoV2的功能性受体和SARS-CoV-2的有效受体。SARS-CoV-2与SARS-CoV、血管紧张素转换酶2（ACE2）具有相同的细胞进入受体。相关研究发现，重组ACE2蛋白对SARS-CoV12具有治疗作用。
作者发现人ACE2胞外区的重组蛋白与人免疫球蛋白IgG1的Fc区（称为ACE2-Ig）融合，与SARS-CoV和SARS-CoV-2的受体结合区（RBD）具有高亲和力结合，并具有理想的药理特性，且作者通过用双核结合试验测定了ACE2-Ig在体外对SARS-CoV和SARS-CoV2均表现出较强的交叉反应性，故而展开了以下研究。该研究通过将人ACE2的胞外区连接到人免疫球蛋白IgG1的Fc区来产生重组蛋白。研究还使用了含有低催化活性ACE2突变体的融合蛋白，然后对融合蛋白进行表征。这两种融合蛋白对SARS-CoV和SARS-CoV-2的受体结合区具有高度的结合亲和力，在小鼠体内表现出良好的药理特性。此外，该融合蛋白在体外可中和SARS-CoV或SARS-CoV-2刺突蛋白假型病毒。
ACE2已被确定为治疗心血管和肾脏疾病的重要药物靶点。根据ACE2阻断的分子机制，这些融合蛋白可能具有广泛的抗冠状病毒中和活性。这些ACE2融合蛋白也可用于诊断和作为疫苗和抑制剂开发的研究试剂。
