2023年10月5日，斯德哥尔摩大学的研究人员等在Science上发表题为Structure of a ribonucleotide reductase R2 protein radical的文章。
利用x射线自由电子激光连续飞秒晶体学技术，该研究获得了一种高分辨率的室温下的ir2类蛋白自由基结构。该结构揭示了构象重组，以保护自由基并将其连接到易位路径上，结构变化传播到蛋白质与催化R1亚基相互作用的表面。氢键网络的重组，包括一个明显短的2.41埃的O-O相互作用，可能在PCET过程中调节和抑制自由基。这些结构结果有助于解释RNR中的自由基处理和动员，并对蛋白质中的自由基转移具有一般意义。
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