酪蛋白源生物活性肽隔离的凝胶行为(CMPI)处理转谷氨酰胺酶1和25 U g−1的蛋白质研究在不同pH值和温度。用三辛钠-十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳技术证实了经谷氨酰胺转移酶对CMPI蛋白组分的交联。交联降低了CMPI的等电点和疏水性。CMPI的凝胶温度从54降至42;在温度扫描测量过程中，在酶处理后，pH 4.5中没有观察到凝胶点(G ' >1 Pa)。与未治疗的CMPI相比，交联CMPI在pH 3.0或4.5时形成了较低刚度和断裂应力的凝胶。然而,CMPI凝胶的硬度和断裂应力形成在70°C的pH值3.0增加了3至4倍,分别通过与25 U g−1蛋白质的交联酶。转谷氨酰胺酶通过CMP和剩余乳清蛋白的交联作用影响CMPI的凝胶化。
