《研究人员发现内质网分子伴侣调控埃博拉病毒复制新机制》

  • 来源专题:生物安全知识资源中心—领域情报网
  • 编译者: hujm
  • 发布时间:2023-01-29
  • 近日,中国农业科学院哈尔滨兽医研究所与国外高校合作,阐明了内质网分子伴侣通过内质网膜上的E3泛素连接酶RNF185调控埃博拉病毒囊膜糖蛋白合成的新机制,该研究成果发表在《自然通讯(Nature Communications)》上,并作为亮点文章推荐。

    囊膜糖蛋白GP是埃博拉病毒感染和致病的关键蛋白,但其合成和调控机制目前仍不完全清楚。研究发现,钙联蛋白-钙网蛋白循环在蛋白二硫键异构酶的参与下使囊膜糖蛋白GP发生错误折叠,并通过自噬溶酶体途径被降解。进一步研究发现,E3泛素连接酶RNF185催化囊膜糖蛋白GP的第673位赖氨酸发生K27修饰的泛素化,泛素化修饰后的囊膜糖蛋白GP通过内质网自噬通路被转运到细胞质内降解。

    该研究揭示了埃博拉病毒囊膜糖蛋白GP通过劫持宿主的钙联蛋白-钙网蛋白循环、内质网相关降解通路和内质网-自噬通路来增强其对感染细胞的适应性。

     

  • 原文来源:https://news.bioon.com/article/7fcce568855a.html
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    •      近日,中国农业科学院哈尔滨兽医研究所与国外高校合作,阐明了内质网分子伴侣通过内质网膜上的E3泛素连接酶RNF185调控埃博拉病毒囊膜糖蛋白合成的新机制,该研究成果发表在《自然通讯(Nature Communications)》上,并作为亮点文章推荐。   囊膜糖蛋白GP是埃博拉病毒感染和致病的关键蛋白,但其合成和调控机制目前仍不完全清楚。研究发现,钙联蛋白-钙网蛋白循环在蛋白二硫键异构酶的参与下使囊膜糖蛋白GP发生错误折叠,并通过自噬溶酶体途径被降解。进一步研究发现,E3泛素连接酶RNF185催化囊膜糖蛋白GP的第673位赖氨酸发生K27修饰的泛素化,泛素化修饰后的囊膜糖蛋白GP通过内质网自噬通路被转运到细胞质内降解。   该研究揭示了埃博拉病毒囊膜糖蛋白GP通过劫持宿主的钙联蛋白-钙网蛋白循环、内质网相关降解通路和内质网-自噬通路来增强其对感染细胞的适应性。       该研究得到国家自然科学基金和黑龙江省自然科学基金的资助。   原文链接:https://www.nature.com/articles/s41467-022-33805-9
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    • 编译者:huangcui
    • 发布时间:2017-05-23
    •  近年来,越来越多的研究发现,表观遗传调控对于许多生理过程都发挥着非常重要的作用。 HIRA 作为组蛋白的分子伴侣,在表观调控中具有不可替代的位置,HIRA 与原肠胚的发育、受精、神经转录及可塑性都有着非常密切的关系,并且当它被敲除后会出现胚胎致死的现象。但 HIRA 在脑发育过程中是否发挥作用一直是没有解决的科学问题。        该研究通过体内电转及体外转染的手段,观察 HIRA 敲低后对于神经前体细胞增殖和分化以及细胞形态的影响,发现 HIRA 在神经前体细胞中表达,且 HIRA 敲降减少了前体细胞增殖,增加了末端分化以及细胞循环的退出,最终导致了未成熟的神经元的分化。除此之外,我们发现 HIRA 能招募 H3K4 三甲基转移酶 Setd1A ,增加了 H3K4me3 水平,加强了 beta-catenin 启动子的活性,从而增加了 beta-catenin 的表达。重要的是,过表达 HIRA , HIRA 的 N 端以及 beta-catenin 能够回救 HIRA 敲降造成的神经发生的异常。这些数据表明 HIRA 与 Setd1A 协调作用调控了 beta-catenin 的表达并且调控了神经发生。以上发现建立了 “组蛋白密码”识别新机制,拓展了表观遗传修饰的外延,为脑发育以及疾病探索提供了非常新颖的表观遗传调控机理。