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《异氰酸酯从西兰花芽在蛋白质，脂质和纤维凝胶中的生物利用度》

  • 来源专题：食物与营养
  • 编译者： niexiuping
  • 发布时间：2018-04-02

  • 这项研究的目的是探索在蛋白质，纤维和脂质凝胶中掺入的西兰花芽中异硫氰酸酯的生物利用度的变化。五名参与者参加了一项交叉研究，在服用含有西兰花喷嘴粉末的蛋白质，膳食纤维和脂质凝胶后24小时内收集定时尿样。在尿液样品中测定了硫酸氢根和iberin代谢物。其中莱ora硫烷和iberin由黑芥子酶预先形成的样品导致这些化合物的较高生物利用度。这项探索性研究表明异硫氰酸酯的生物利用度可以通过食物结构和组成进行调节，并且需要进一步深入的研究来开发能够导致优化的异硫氰酸酯生物利用度的食物产品。

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  • 《Nature | 从超分子凝胶中机械释放同源蛋白质》
    • 来源专题：战略生物资源
    • 编译者：李康音
    • 发布时间：2024-07-19
    • 2024年7月17日， 格拉斯哥大学等机构的研究人员在Nature发表了题为Mechanical release of homogenous proteins from supramolecular gels的文章。 如何配制蛋白质和疫苗，使其在储存和运输过程中保持功能，并消除冷链管理的负担，是一项长期存在的挑战。任何解决方案都必须切实可行，使用与临床相关的触发器释放或应用蛋白质。先进的生物疗法是冷藏分发的，需要消耗大量能源，限制了在资源匮乏国家的公平分发，并要求用户承担正确储存和处理的责任。 冷链管理是目前蛋白质运输的最佳解决方案，但需要大量的基础设施和能源。例如，在研究实验室中，一个零下 80 °C 的冰柜每天消耗的能源相当于一个小家庭所用。在生物（蛋白质或细胞）疗法和所有疫苗中，75% 需要冷链管理；自 2015 年以来，临床试验中的冷链管理成本增加了约 20%，反映了这种复杂性。现在需要定制配方和辅料，广泛使用糖醛酸、蔗糖或聚合物，它们通过取代表面水分子来稳定蛋白质，从而降低热力学变性的可能性；这使得冻干蛋白质和冷冻蛋白质成为可能。例如，人类乳头状瘤病毒疫苗需要铝盐佐剂才能发挥作用，但这些佐剂会使疫苗在冻融过程中变得不稳定，导致供应链非常复杂和昂贵。其他想法还包括对蛋白质进行防腐处理和化学修饰。总之，蛋白质稳定化是一项挑战，没有通用的解决方案。 该研究设计了一种坚硬的水凝胶，即使在 50 °C 下也能稳定蛋白质，防止热变性，而且与现有技术不同的是，这种水凝胶可以通过机械方式从注射器中释放出纯净的、不含辅料的蛋白质。在不影响释放机制的情况下，大分子的负载量可高达 10 wt%。这种独特的稳定和无赋形剂释放协同作用提供了一种实用、可扩展和多用途的解决方案，可在全球范围内实现低成本、无冷链和公平地提供治疗。
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  • 《蛋白质修饰研究的最新篇章》
    • 来源专题：生物安全知识资源中心 | 领域情报网
    • 编译者：hujm
    • 发布时间：2018-10-12
    • 蛋白质修饰的重要性 蛋白质是执行细胞功能的基本功能单元，其表达受基因组和表观遗传学的调控。通常，蛋白质在表达以后还需要经过不同程度的修饰才能发挥所需要的功能。这种翻译后修饰过程受到一系列修饰酶和去修饰酶的严格调控，使得在某一瞬间细胞中蛋白质表现出某种稳定或动态的特定功能。蛋白质翻译后修饰（PTM）通过共价添加官能团或蛋白质，调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。 这些修饰包括磷酸化，糖基化，亚硝基化，甲基化，乙酰化，脂化和蛋白水解，并且影响正常细胞生物学和发病机理的几乎所有方面。蛋白质磷酸化是迄今为止最常见的PTM，已在大约17，500种人类基因产物中检测到。翻译后修饰是增加蛋白质组多样性的关键机制。尽管基因组仅包含20，000至25，000个基因，但估计蛋白质组包含超过100万个蛋白质。转录和mRNA水平的变化增加了转录组相对于基因组的大小，并且无数的不同翻译后修饰指数增加了蛋白质组相对于转录组和基因组的复杂性。因此，识别和理解PTM对细胞生物学和疾病治疗和预防的研究至关重要。 （蛋白修饰3d示意图） 蛋白质修饰研究进展 基于翻译后修饰蛋白质的不均一性及相对丰度低的特性，翻译后修饰蛋白质的研究主要是利用现有的蛋白质组学技术体系包括电泳、色谱、生物质谱以及生物信息学工具，对修饰蛋白质或肽段进行富集分离，消除修饰引起的不均一性并标记修饰位点，使之与理论质 量有一个差异，通过质谱检测这种差异，从而鉴定蛋白质，并通过串联质谱鉴定修饰位点。PTMs 广泛存在于真核细胞生物中，对生物体的信号传导以及生命活动至关重要，但是 PTMs 鉴定往往比未修饰多肽 鉴定更加困难。 蛋白磷酸化修饰是生物体内最为普遍也是研究最为深入的修饰方式，而其中的酪氨酸磷酸化，特别是酪氨酸激酶受体的磷酸化已经被证明对癌细胞的诱发和生长有关键作用，多种针对不同酪氨酸激酶受体的小分子抑制剂和单克隆抗体也已经被开发成为治疗癌症的一线药物。目前研究较多的蛋白翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化和泛素化四类修饰。 磷酸化的研究方法及关键技术有：免疫沉淀法、流式细胞分析、双向凝胶电泳法、固相金属亲和色谱等。针对乙酰化主要的研究方法有：生物质谱鉴定乙酰化修饰位点、基于特异性识别乙酰化赖氨酸残基的乙酰化抗体鉴定乙酰化修饰位点、以标记底物为基础的方法鉴定乙酰化修饰位点等。针对甲基化主要的研究方法有：甲基化特异性的 PCR、亚硫酸氢盐测序法、高分辨率熔解曲线法。 而糖基化的研究方法及关键技术有：放射性标记法、分子荧光标记法、电泳法、凝集素标记法、抗体标记法、化学酵素法等。目前所具有的对泛素蛋白探究的技术类型比较单调。对泛素蛋白的检测、泛素作用靶点的定位以及泛素蛋白本身性质的探究方法中，这些技术还必须进行不断的改进和完善。譬如，传统的蛋白质翻译后修饰研究主要依赖于基于特异性抗体的免疫检测技术或放射性标记技术。这些方法对研究由单一位点翻译后修饰介导的细胞信号转导过程起着不可替代的作用。然而，由于上述技术存在操作要求高、特异性抗体制备周期长等缺点，很难实现蛋白质翻译后修饰的大规模检测。
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