2023年7月5日，来自瑞士弗雷德里希米歇尔生物医学研究所Nicolas H. Thom?团队研究了两种结构不同的bHLH蛋白，即原癌基因MYC-MAX和昼夜节律转录因子CLOCK-BMAL1，如何与染色质化的E-box结合，研究成果以“Cooperation between bHLH transcription factors and histones for DNA access”为题发表在Nature上。
这两个转录因子优先结合于靠近核小体入口-出口位点附近的E-box。利用改造或天然核小体序列的结构研究表明，MYC-MAX或CLOCK-BMAL1会触发DNA从组蛋白中释放出来以获取接触机会。CLOCK-BMAL1的Per-Arnt-Sim（PAS）二聚化结构域与H2A-H2B酸性斑块顶部的组蛋白八聚体相互作用。串联E-box在内源性DNA序列上的结合通过两个CLOCK-BMAL1单体与组蛋白之间的直接相互作用进行，对昼夜节律循环非常重要。在内部E-box上，MYC-MAX的亮氨酸拉链区域也可以与H2B和H3组蛋白相互作用，并且其结合受到核小体其他位置的OCT4的间接增强作用。核小体上E-box的位置和bHLH二聚化结构域的类型共同决定了与组蛋白的接触、亲和力以及与其他与核小体结合的因子之间的竞争和合作程度。
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