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《在体外和体内的蛋白质释放和抗缺血/ 骨形态蛋白-2-2-磷酸甘氨酸-甘氨酸(乙二醇)-b-聚(l-赖氨酸)纳米粒子的再灌注损伤特性。》

  • 来源专题：纳米科技
  • 编译者： 郭文姣
  • 发布时间：2017-10-23

  • 这里，我们描述了一种基于甘草酸(GA)-聚乙二醇(乙二醇)(乙二醇)(乙二醇)-b-保利(l-赖氨酸)(PLL)的骨骼形态蛋白-2(bmp-2)的纳米蛋白。摘要合成了一种蛋白质纳米载体，并将其作为一种bmp-2传递系统进行了表征和评价。摘要以氨基酸n-羧化钠的环开聚合为基础，合成了设计的纳米孔。最终的产品是用1H核磁共振来测量的。通过静电的相互作用，可以与bmp-2结合，形成聚亚复(图)胶束。在生理条件下，bmp-2可以快速而有效地封装在甘培-b-pll纳米粒子中，具有有效的封装性和持续的释放能力。另外，由胃管-b-b-b-2型的bmp-2传递系统可以针对肝脏疾病，因为它有高受体。

    ——文章发布于2017年10月17日

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  • 《靶向E-选择蛋白的超小超顺磁性纳米粒子：体外和体内小鼠的合成和作用》
    • 来源专题：纳米科技
    • 编译者：郭文姣
    • 发布时间：2019-06-21
    • 目的：我们开发了一种用于靶向E-选择蛋白表达的造影剂。我们在经历了鼻咽癌（NPC）转移的裸鼠体内使用磁共振成像（MRI）检测了该药剂。 方法：Sialyl Lewis X（sLeX）与超小超顺磁性氧化铁（USPIO）纳米颗粒结合。测量USPIO-聚乙二醇（PEG）纳米颗粒和USPIO-PEG-sLeX纳米颗粒的流体动力学尺寸，多分散指数和ζ-电位。通过热重分析和傅里叶变换红外光谱分析USPIO，USPIO-PEG和USPIO-PEG-sLeX的纳米颗粒中的组分变化。使用NPC转移到裸鼠腹股沟淋巴结的模型来研究USPIO-PEG-sLeX纳米颗粒的体内特征。我们研究了T2 *值的能力，T2 *值（ΔT2*值）和增强率（ER）的变化，以定量评估USPIO-PEG-sLeX纳米颗粒在转移组和对照组的小鼠中的积累。对每只小鼠进行四次MRI扫描。在通过尾静脉施用USPIO-PEG-sLeX纳米颗粒（0.1mL）之前进行第一次扫描（t0）。其他扫描在注射后0（t1），1（t2）和2小时（t3）进行。平均光密度用于反映E-选择蛋白表达。 结果：sLeX成功标记到USPIO上。在体内，在施用USPIO-PEG-sLeX纳米颗粒后，组之间存在显着的相互作用和T2 *值的时间。六个参数（t2处的T2 *，t1处的ΔT2*，t2处的ΔT2*，t1处的ΔT1，t1处的ER，t2处的ER和t3处的ER）与平均光密度相关。 结论：USPIO-PEG-sLeX纳米粒可用于定量评估E-选择素的表达。使用这种分子探针可以检测NPC的早期转移，更准确的分期和治疗监测。 ——文章发布于2018年12月26日
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  • 《Cell | 甘氨酸转运蛋白GlyT1的底物识别和抗精神分裂药物抑制机制》
    • 来源专题：战略生物资源
    • 编译者：李康音
    • 发布时间：2024-03-21
    • 2024年3月20日，中国科学院生物物理研究所赵岩研究组在Cell发表了一篇题为 Transport mechanism and pharmacology of the human GlyT1 的研究论文。 研究人员解析了人源全长野生型GlyT1转运过程中的三种不同构象，并鉴定了底物甘氨酸、基于肌氨酸（sarcosine based）的抑制剂ALX-5407以及基于非肌氨酸（non-sarcosine based）的抑制剂SSR504734和PF-03463275共四种配体的结合位点，首次阐明GlyT1的底物识别和三种抗精神分裂候选药物选择性抑制GlyT1的机制。 GlyT1所属的SLC6家族神经递质转运蛋白的功能都依赖钠离子和氯离子。研究团队在分辨率为2.6 ?的封闭态GlyT1电镜结构中发现了底物甘氨酸的结合，同时鉴定了共转运的一个氯离子与两个钠离子的结合位点，阐释了底物与离子结合及转运的偶联关系。通过对比其他神经递质转运蛋白的中央结合腔及离子结合位点，研究团队识别出其中的关键差异残基，并对构成GlyT1底物和离子结合口袋的保守残基和差异残基进行了功能鉴定。 目前开发的靶向GlyT1的临床候选药物可分为肌氨酸衍生物类和非肌氨酸衍生物类。肌氨酸衍生物类抑制剂的初始先导化合物ALX-5407被发现结合在GlyT1内向的口袋中。与此同时，第一个取得专利的非肌氨酸衍生物类抑制剂SSR504734和目前正在进行临床二期试验的药物PF-03463275则在GlyT1的外向口袋中被鉴定。三种化合物都可选择性地抑制GlyT1而非GlyT2。研究团队全面揭示了决定这些化合物选择性抑制GlyT1而非GlyT2的分子机理。此外，通过对比外向开口、封闭、内向开口三种不同构象的电镜结构，研究团队系统性阐述了分别稳定外向开口构象和内向开口构象的关键相互作用网络，丰富了对神经递质转运蛋白构象变化机制的理解。
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