2024年2月7日，德国汉堡大学的研究人员在Nature在线发表题为Structural basis of ribosomal 30S subunit degradation by RNase R的文章。
蛋白质合成是细胞的主要耗能过程，需要核糖体的受控生产和周转。尽管过去几年我们对核糖体生物发生的理解取得了重大进展，但对核糖体降解的结构性见解一直缺乏。
该研究提出了与 3' 至 5' 核酸外切酶核糖核酸酶 R （RNase R） 相关的两种不同的小核糖体 30S 亚基降解中间体的天然结构。这些结构表明，RNase R 首先与 30S 平台结合，以促进功能上重要的抗 Shine-Dalgarno 序列和解码位点螺旋 44 的降解。然后，RNase R 在到达 30S 亚基的颈部区域时遇到障碍，这被 30S 头部的重大结构重排所克服，涉及核糖体蛋白的损失。RNase R 与这种运动平行，并使用其 N 端螺旋-转-螺旋结构域作为锚点重新定位到解码位点。体外降解试验表明，头部重排对 RNase R 构成了主要的动力学障碍，但也表明仅该酶就足以完全降解 30S 亚基。
总的来说，该研究结果为RNase R介导的30S降解提供了机制基础，并揭示了RNase R使用涉及结合位点锚定切换的动态机制靶向单体的30S亚基。
