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《伊利诺伊大学研究称人ACE2序列与SARS-CoV-2 S刺突蛋白的结合不是最佳的选择》

  • 来源专题：生物安全知识资源中心 | 领域情报网
  • 编译者： hujm
  • 发布时间：2020-03-27

  • 伊利诺伊大学的科研人员在bioRxiv预印版平台发表论文“The sequence of human ACE2 is suboptimal for binding the S spike protein of SARS coronavirus 2”。文章指出，病毒刺突蛋白S与宿主细胞上的ACE2结合，从而在细胞内释放病毒基因组。可溶性ACE2通过充当S结合位点的诱饵来抑制SARS和SARS-2冠状病毒的进入，并且是治疗和预防性发展的候选药物。通过深层诱变，鉴定出ACE2的变体与细胞表面上S的受体结合域的结合增加。在整个界面以及在埋藏点均发现了突变，据预测突变会增强相互作用表位的折叠和表达。ACE2上的N90聚糖阻碍了关联，突变态势为工程化高亲和力ACE2受体提供了一个蓝图，以应对这一前所未有的挑战。

  • 原文来源：https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.03.16.994236v1.full.pdf
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    • 编译者：zhangmin
    • 发布时间：2020-03-18
    • 1.时间：2020年3月17日 2.机构或团队：伊利诺伊大学 3.事件概要： 伊利诺伊大学的科研人员在bioRxiv预印版平台发表论文“The sequence of human ACE2 is suboptimal for binding the S spike protein of SARS coronavirus 2”。文章指出，病毒刺突蛋白S与宿主细胞上的ACE2结合，从而在细胞内释放病毒基因组。可溶性ACE2通过充当S结合位点的诱饵来抑制SARS和SARS-2冠状病毒的进入，并且是治疗和预防性发展的候选药物。通过深层诱变，鉴定出ACE2的变体与细胞表面上S的受体结合域的结合增加。在整个界面以及在埋藏点均发现了突变，据预测突变会增强相互作用表位的折叠和表达。ACE2上的N90聚糖阻碍了关联，突变态势为工程化高亲和力ACE2受体提供了一个蓝图，以应对这一前所未有的挑战。 4.附件： 原文链接： https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.03.16.994236v1.full.pdf
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    原文链接

  • 《阻止SARS-CoV-2刺突蛋白与人类ACE2结合的肽段的计算设计》
    • 来源专题：生物安全知识资源中心 | 领域情报网
    • 编译者：hujm
    • 发布时间：2020-04-14
    • 3月31日，bioRxiv预印本平台发表了来自美国密歇根大学研究团队的题为“Computational Design of Peptides to Block Binding of the SARS-CoV-2 Spike Protein to Human ACE2”的文章。该文章指出，能够阻断SARS-CoV-2与hACE2结合的分子可能会阻止病毒进入人体细胞，并作为有效的抗病毒药物。基于这个想法，该研究设计了一系列可以在计算实验中与SARS-CoV-2 RBD牢固结合的肽。 研究人员首先用甘氨酸连接剂将hACE2的两个片段（a.a.a.22-44和351-357）连接，构建了一个31-mer多肽支架，然后重新设计多肽序列，以增强其与SARS-CoV-2 RBD的结合亲和力。该研究指出，与同类的计算设计型研究相比，该研究的蛋白质设计打分函数EvoEF2准确性更高；与自然型相比，顶层设计的多肽结合剂对hACE2的结合力要强得多。该研究认为，广泛而详细的计算分析支持了设计的结合剂的高合理性，不仅重述了关键的原生结合相互作用而且还引入了新的有利的相互作用来增强结合。 *注，本文为预印本论文手稿，是未经同行评审的初步报告，其观点仅供科研同行交流，并不是结论性内容，请使用者谨慎使用。
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