Medicalxpress网站12月23日消息，不列颠哥伦比亚大学研究人员在分子水平结构上对omicron变体的刺突蛋白进行了分析。相关研究发表在预印本平台bioRxiv上。研究人员使用冷冻电子显微镜以接近原子分辨率分析了omicron变体的刺突蛋白，然后发现了omicron变体感染人体细胞和逃脱免疫反应的方式。这些发现揭示了为什么omicron变体具有较高传染性，这将有助于加速开发针对omicron变体的有效治疗方法。
omicron变体的刺突蛋白发生了37处新突变。该研究使用冷冻电子显微镜和其他测试来了解omicron变体刺突蛋白的突变如何在分子水平上影响omicron变体的行为。研究人员发现，在刺突蛋白上几个突变（R493，S496和R498）和人细胞受体ACE2之间产生了新的盐桥和氢键。这似乎增加了病毒的结合亲和力——病毒附着在人类细胞上的强度，而其他突变（K417N）降低了这种结合的强度。研究表明，omicron比SARS-CoV-2原始毒株具有更大的结合亲和力，其结合亲和力比delta变体更强。与其他变体相比，Omicron变体刺突蛋白逃脱COVID-19单克隆抗体以及因接种疫苗和自然感染而产生的免疫反应的能力更强。与未接种疫苗的COVID-19患者因自然感染产生的免疫力相比，omicron更难逃脱COVID-19患者接种疫苗后产生的免疫力。这表明，疫苗接种仍然是对抗omicron变体的最佳防御措施。
了解刺突蛋白的分子结构有利于研究人员开发出更有效的治疗方法。了解病毒如何附着并感染人类细胞意味着研究人员可以开发出可破坏该过程并中和病毒的治疗方法。
