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《7月21日_科学家分析SARS-CoV-2刺突蛋白的不同构象状态》

  • 来源专题：COVID-19科研动态监测
  • 编译者： zhangmin
  • 发布时间：2020-07-28

  • 7月21日，Science期刊上发表题为“Distinct conformational states of SARS-CoV-2 spike protein”的文章。文章指出，控制SARS-CoV-2大流行迫切需要干预策略。三聚体病毒刺突（S）蛋白催化病毒与靶细胞膜之间的融合，以启动感染。文章中，研究人员报告了刺突蛋白的两种低温电磁结构，分别代表其融合前（2.9Å分辨率）和融合后（3.0Å分辨率）构象。融合前三聚体具有三个受体结合域，该结合域被邻近融合肽的片段所夹住。融合后结构被N-连接的聚糖修饰，表明可能对宿主免疫反应和恶劣的外部条件具有保护作用。这些发现提高了人们对SARS-CoV-2侵入机制的理解，并可能指导疫苗和疗法的开发。

    原文链接：

    https://science.sciencemag.org/content/early/2020/07/20/science.abd4251?rss=1

  • 原文来源：https://science.sciencemag.org/content/early/2020/07/20/science.abd4251?rss=1
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  • 《5月24日_以色列团队解析ACE2诱导的SARS-CoV-2 刺突蛋白的结构基础》
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    • 编译者：zhangmin
    • 发布时间：2020-05-26
    • 1.时间：2020年5月24日 2.机构或团队：以色列巴伊兰大学、以色列示巴医学中心、以色列特拉维夫大学 3.事件概要： 以色列巴伊兰大学等机构的科研人员在bioRxiv预印本平台发表题为“Structural basis of SARS-CoV-2 spike protein induced by ACE2”的文章。 文章指出，SARS-CoV-2的出现及其国际传播构成了全球卫生紧急情况。病毒刺突（S）糖蛋白结合受体ACE2，促进SARS-CoV-2进入宿主细胞。三聚体S蛋白通过远端受体结合结构域（RBD）结合受体，引起S蛋白构象变化，从而允许宿主细胞蛋白酶启动。阐明SARS-CoV-2进入时所用的动态结构特征，可能有助于了解病毒的传播并揭示新的治疗靶标。使用通过X射线晶体学和cryo-EM确定的结构，研究人员对SARS-CoV-2-RBD所采用的不同构象状态进行了结构分析和原子比较。 研究结果：研究人员确定了由受体诱导的关键结构成分，对其分子内相互作用进行了表征。研究人员展示K螺旋（也称为聚脯氨酸II）是结合界面和促进S蛋白活性形式转换的一个主要结构，证明了开关状K螺旋和β链之间的一系列转换，以及一组影响近端铰链区域的短α螺旋的构象变化。这种构象变化导致位于铰链处保守的二硫键构型发生交替变化，表明可能发生二硫键交换，这是与包括HIV和鼠类冠状病毒在内的多种病毒进入有关的重要变构开关。文章表示，本研究提供的结构信息使大家能够检查和了解SARS-CoV-2-RBD的重要动态特征，并提出一种新型的潜在治疗策略来阻断病毒的进入。总体而言，本研究为针对SARS-CoV-2的基于结构的干预策略的设计和优化提供了指导。 *注，本文为预印本论文手稿，是未经同行评审的初步报告，其观点仅供科研同行交流，并不是结论性内容，请使用者谨慎使用。 4.附件： 原文链接：https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.05.24.113175v1
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  • 《2月21日_科学家合成SARS-CoV-2病毒颗粒并发现刺突蛋白的转换机制》
    • 来源专题：COVID-19科研动态监测
    • 编译者：YUTING
    • 发布时间：2022-03-03
    • Medicalxpress网站2月21日消息，德国马克斯-普朗克研究所和布里斯托尔大学的研究人员合作开发出了一种研究SARS-CoV-2的新方法。研究人员开发了最小化的SARS-CoV-2合成病毒颗粒，其可以结合SARS-CoV-2病毒的不同结构，如刺突蛋白。这使得研究人员能够在可控环境中研究单分子机制，以进一步操纵和调整病毒的各个部分。研究人员利用这项技术研究刺突蛋白，发现了一种转换机制。当病毒刺突蛋白与炎性脂肪酸结合时，刺突蛋白改变了其构象，进而使其对宿主免疫系统来说变得不那么“可见”。研究人员开发出的人造SARS-CoV-2病毒粒子具有与天然病毒相似的结构，但不包含任何遗传信息，可被安全使用。 研究人员首先使用人造病毒粒子研究了炎症脂肪酸对SARS-CoV-2刺突蛋白的影响。炎症脂肪酸在身体发生炎症期间会释放出来，其有助于促进免疫反应和愈合过程。刺突蛋白上有一个独特区域可以与炎症脂肪酸结合。但是，研究人员之前并不清楚这一区域的具体功能。马克斯-普朗克研究所的研究人员和布里斯托尔大学的合作者现在使用其开发的人造SARS-CoV-2病毒粒子来研究这种确切的机制。结果表明，刺突蛋白与脂肪酸结合时，会改变其构象并“折叠”。这使得刺突蛋白不再与宿主的ACE2受体结合，同时能与该蛋白结合的抗体也越来越少。通过刺突蛋白与炎症脂肪酸结合后的“低头”，病毒变得不那么容易被免疫系统发现。这可能是一种避免被宿主发现的机制，以使其需要更长的一段时间引发免疫反应，进而提高总感染效率。研究人员开发出的人工病毒颗粒可能有利于进一步研究这一机制。
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