1.时间：2020年2月17日
2.机构或团队：中山大学附属第七医院、俄克拉荷马大学健康科学中心
3.事件概要：
Biochemical and Biophysical Research Communications于2月17日发表了中山大学附属第七医院等发表的论文“Structure analysis of the receptor binding of 2019-nCoV”。
2019-nCoV是新发现的一种与SARS-CoV高度相似的冠状病毒。刺突蛋白直接与宿主细胞表面的ACE2结合，在病毒感染中起重要作用。研究人员对冠状病毒进入宿主细胞的刺突蛋白的受体结合域(RBD)进行了结构分析。这两种病毒的RBDs在氨基酸序列上有72%的同源性，分子模拟显示了高度相似的三维结构。但是，2019-nCoV中由灵活性高的甘氨酰形成的环状结构取代了SARS-CoV中的灵活性低的脯氨酰基残基。分子建模显示，2019-nCoV RBD与血管紧张素转化酶2（ACE2）有更强的相互作用。灵活性高的环状结构中具有一个独特的苯丙氨酸F486位点，它可能起主要作用，因为它位于到ACE2的疏水的活性口袋中。ACE2在从鱼类、两栖动物、爬行动物、鸟类到哺乳动物的整个动物界中广泛表达，具有保守的一级结构。结构分析表明，来自这些动物的ACE2可能与2019-nCoV的RBD结合，使它们成为该病毒可能的天然宿主。目前，2019-nCoV被认为是通过呼吸道飞沫传播的。然而，由于ACE2主要在肠、睾丸和肾脏中表达，粪口和其他传播途径也是可能的。最后，研究人员指出应该开发能够阻断ACE2与RBD相互作用的抗体和小分子抑制剂来对抗这种病毒。
4.附件：
原文链接：https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X20303399?via%3Dihub
