2024年5月 22日，浙江大学朱永群课题组、周艳课题组和北京大学刘小云课题组合作在 Nature 期刊发表了题为Legionella effector LnaB is a phosphoryl-AMPylase that impairs phosphosignalling 的研究论文。
单磷酸腺苷酸化修饰（AMPylation）是一种最早发现于1967年、广泛存在于原核生物和真核生物中的蛋白质翻译后修饰，在内质网应激、神经退行性疾病、适应性免疫等过程中发挥着重要作用。以往的研究发现，该修饰主要由Fic等家族单磷酸腺苷酸化酶（AMPylase）催化，将单磷酸腺苷酸（AMP）基团转移到靶蛋白上，之前鉴定出的单磷酸腺苷酸化修饰位点均发生在蛋白底物的苏氨酸、酪氨酸、丝氨酸等残基上
该项研究有以下几点重要发现和概念突破：
1、发现了一类不同于以往的、具有独特催化基序和结构特征的磷酰基单磷酸腺苷酸化酶（Phosphoryl-AMPylase）新家族；
2、发现了靶向磷酰基的腺苷酸化（AMPylation）修饰，突破了AMPylation只发生在蛋白质氨基酸残基上的概念；
3、发现了调节磷酸化信号转导的全新方式，突破了磷酸化是终端化的、在细胞内不可被进一步共价修饰的传统概念；
4、定义了一种新型的蛋白质翻译后修饰，即ADPylation修饰；
5、揭示了病原菌利用同一效应蛋白既保护宿主泛素通路，又抑制宿主免疫防御，达到与宿主短期共存目的，实现 “绵里藏针”的致病策略）；
6、LnaB家族的发现揭示了一种病原菌保守的调节宿主信号通路的机制，为病原菌致病性和效应蛋白的研究提供新思路。
这项研究鉴定出的ADPylation修饰，扩展人们对蛋白质翻译后修饰的认识，证明了磷酸化蛋白磷酰基团修饰的可行性，为蛋白质功能和信号转导提供新的调控机制。由于Src家族激酶在人类多种疾病中发挥重要作用，对LnaB的独特活性进行开发，对相关疾病治疗具有潜在的应用价值。进一步研究LnaB家族效应蛋白的功能，将开辟病原菌效应蛋白研究的新方向。
