2016年11月14日，《Journal of Cell Biology》杂志在线发表了饶子和院士课题组和胡俊杰课题组合作的研究文章，题为“Structures of human mitofusin 1 provide insight into mitochondrial tethering”。该研究阐述了线粒体融合素（mitofusin, MFN）介导线粒体外膜融合的结构基础，并提出了MFN介导线粒体的膜拴连需要GTP水解的分子机制。
线粒体是高度动态变化的细胞器，在细胞内不断地进行分裂和融合。MFN家族蛋白位于线粒体外膜，是一类发动蛋白（dynamin）超家族成员，在介导线粒体同源膜融合过程中发挥重要作用，MFN1或2的缺失导致小鼠胚胎致死，MFN2的突变与人类的神经退行性疾病CMT2A有密切关联，但是MFN的作用机制还知之甚少。遗憾的是，MFN虽已被发现近二十年，但由于难以表达纯化，其机制研究一直没有进展。
饶子和院士清华大学课题组在系统筛选了MFN1截短体后，成功纯化解析了MFN1-MGD结合 GDP的晶体结构。MGD为最小GTP酶结构域的简称，其分子构架包括了人源MFN1原先预测的GTP酶，以及C端尾部的一个α 螺旋。胡俊杰课题组进一步从生化和细胞层面分析了结构信息，发现由GTP酶的延伸段和C端尾部形成的螺旋束（HB）的稳定是保证酶活的重要条件。 MGD可以结合水解GTP，并介导二聚体的形成。然而，MFN的核苷酸结合位点较为狭窄紧凑，对核苷酸类似物较为敏感，且不容易容纳镁离子。此外，连有跨膜区的MGD可以在GTP的存在下在体外介导膜拴连，但免疫共沉淀实验显示，C端尾部单独存在时，并没有产生像2004年其他研究组报道的分子间同源互作。这些结果证明 MFN1极有可能通过依赖GTP的二聚化介导膜融合所需的膜拴连，而并非像领域内之前普遍认为的C端尾部拴连模型。
