2024年1月4日，坎普尔理工学院等机构的研究人员在Science上发表了题为Molecular insights into atypical modes of β-arrestin interaction with seven transmembrane receptors的文章。
β抑制蛋白 （βarrs） 是参与七种跨膜受体 （7TMR） 信号传导和调节的多功能蛋白，它们的相互作用主要由激动剂诱导的受体激活和磷酸化驱动。
该研究展示了βarrs的七种冷冻电子显微镜结构，它们处于基础状态，由毒蕈碱受体亚型2（M2R）通过其第三个细胞内环激活，或由βarr偏向诱饵D6受体（D6R）激活。结合生化、细胞和生物物理实验，这些结构快照可以可视化βarrs与7TMRs的非典型结合，并且还揭示了βarr2羧基末端在D6R激活后从β链到α螺旋的结构转变。
该研究为7TMR-βarr复合物中编码的结构和功能多样性提供了以前意想不到的分子见解，对探索新的治疗途径具有直接意义。
