2017年7月27日，《细胞》（Cell）杂志在线发表了中国科学院生物物理研究所王艳丽课题组和章新政课题组在VI型CRISPR-Cas系统效应蛋白Cas13a（亦称C2c2）结构研究中取得的新进展，论文题目为“The Molecular Architecture for RNA-Guided RNA Cleavage by Cas13a”。该研究证实target RNA的结合导致LbuCas13a的两个HEPN（发挥RNA干扰功能的结构域）结构域发生构象变化，从而激发LbuCas13a非特异性地切割任意单链RNA的酶切活性，该成果为研究Cas13a发挥RNA酶活性的分子机制提供了重要的结构生物学基础。几乎所有的古菌和约50%的细菌都具有CRISPR-Cas系统，用以抵抗病毒和质粒的侵染。CRISPR-Cas系统分为两大类，Cas13a是第二大类VI型系统中的效应蛋白，具有RNA介导的RNA酶切活性，是目前第二大类CRISPR-Cas系统发现的唯一能够降解RNA的蛋白（Cas9，Cpf1，C2c1均是RNA介导的DNA核酸内切酶），对开发研究RNA工具，扩展CRISPR系统在基因编辑方面的运用具有重大价值。
