2023年12月20日，康涅狄格大学等机构的研究人员在Nature发表题为Cryo-EM structures of PP2A:B55–FAM122A and PP2A:B55–ARPP19的研究论文。
细胞周期的进展受磷酸化的调控和突变控制。有丝分裂进入是由有丝分裂蛋白磷酸化增加启动的，这是一个由激酶驱动的过程，而有丝分裂退出是通过抵消去磷酸化来实现的，这是一个由磷酸酶驱动的过程，尤其是PP2A:B55。虽然激酶在有丝分裂进入中的作用已经得到了很好的确立，但最近的数据表明，只有当平衡磷酸酶也被抑制时，有丝分裂才能成功启动。抑制PP2A:B55是通过内在无序蛋白ARPP19(5,6)和FAM122A实现的。尽管它们在有丝分裂中起关键作用，但它们实现PP2A:B55抑制的机制尚不清楚。
该研究报道了PP2A:B55与磷酸化的ARPP19和FAM122A结合的单粒子低温电镜结构。与该研究的互补核磁共振波谱研究一致，两种本质上无序的蛋白质结合PP2A:B55，但以高度不同的方式结合，利用B55上多个不同的结合位点。广泛的结构、生物物理和生化数据解释了底物和抑制剂是如何被招募到PP2A:B55的，并为PP2A:B55相关疾病的治疗干预的发展提供了分子路线图。
