2024年7月24日， 日内瓦大学等机构的研究人员在Nature 上发表了题为Cryo-EM architecture of a near-native stretch-sensitive membrane microdomain的文章。
生物膜被分割成多个功能区，称为膜微域，其中包含特定的脂质和蛋白质。膜微域的组成和组织仍然存在争议，因为很少有技术可以在不破坏脂质原生行为的情况下对其进行原位可视化。酵母eisosome由BAR-domain蛋白Pil1和Lsp1（以下简称Pil1/Lsp1）组成，它支撑着一个膜区，通过扁平化和释放螯合因子来感知和响应机械应力。
该研究分离出了由与质膜脂质结合的 Pil1/Lsp1 晶格组成的近原生 eisosomes 螺旋管，并通过螺旋重建解决了它们的结构问题。该结构揭示了膜脂质的惊人组织结构，利用体外重构和分子动力学模拟，研究人员证实了固着在Pil1/Lsp1外衣下面的单个PI(4,5)P2、磷脂酰丝氨酸和固醇分子的定位。对原生源电子小体的三维变异性分析表明，Pil1/Lsp1 晶格的动态伸展影响了这些脂质的封存。
总之，该研究结果支持这样一种机制，即 Pil1/Lsp1 晶格的拉伸释放了原本被 Pil1/Lsp1 外衣固定的脂质，从而为了解电子体 BAR-结构域蛋白如何创建机械敏感的膜微域提供了机制上的启示。
