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《关于最新macOS测试版中发现的全新“专业模式”》

  • 来源专题：宽带移动通信
  • 编译者： 张卓然
  • 发布时间：2020-04-29

  • 在过去几年里，人们对苹果笔记本电脑和台式机最普遍的抱怨是，该公司把精力从专业市场转移到了垃圾桶式macPro和蝶式破烂键盘的设计上。由于Jony Ive和苹果公司已经深思熟虑地解除了两者之间的关系，我们可以看到苹果公司已经恢复了理智，推出了诸如“更厚的、散热更好的笔记本电脑”和“好用的旧式键盘”等尖端功能。现在，苹果可能正准备在其最新的MacBook Pro系列中增加一项真正的新功能——一种全新的“专业”性能模式，它将提供比股票操盘更快的CPU时钟。

    使用macOS Catalina 10.15.3测试版的测试人员提到了这一新功能。有迹象表明，这一模式总的来说是提高风扇转速，让笔记本电脑能比平时更热地运行。诸如“应用程序的运行速度可能更快，但是电池寿命可能会降低，风扇噪音也可能增加”以及“超过风扇速度限制”之类的字符串，显然是在进入专业模式时出现的。

    9to5 Mac网站表示，这项功能可能仅适用于满足如下要求的MacBook产品：即采用了16英寸MacBook Pro内置的新型散热系统。有迹象表明，苹果可能正在准备推出一款13英寸的MacBook Pro升级版，这款产品也可能会采用该功能。苹果可能会推迟发布这一新功能，直到它也准备好推出13英寸的系统为止。

    这或多或少与我们昨天讨论过的涡轮增压/涡轮增压模式的结果相反。在这种模式下，相较于电池，你可能更多地想使用交流电源运行电脑。这一切运作的效果如何，部分取决于苹果一开始对风扇噪音问题的强硬程度。如果该公司现在把超低噪音摆在优先位置，但又愿意让机器在持续的一段时间内运行得更大声，那么收益可能是显而易见的。这将完全取决于苹果笔记本电脑在更高的风扇转速下实际拥有多大的散热空间。

    就我个人而言，我认为让用户关闭涡轮增压来节省电池寿命是一个好主意，而让他们更好地运行笔记本电脑来节省时间也是一个好主意，前提是你知道正在激活哪些模式以及什么时候使用它们。

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相关报告

  • 《发现“线粒体闪烁”启动细胞核重编程的全新模式》
    • 来源专题：生物安全知识资源中心 | 领域情报网
    • 编译者：hujm
    • 发布时间：2018-09-05
    • 8月30日，国际著名学术杂志《细胞·代谢》（Cell Metabolism）在线发表了中国科学院广州生物医药与健康研究院刘兴国研究组的最新研究成果“Short-term Mitochondrial Permeability Transition Pore Opening Modulates Histone Lysine Methylation at the Early Phase of Somatic Cell Reprogramming”（线粒体通透转换孔短时开放调控组蛋白甲基化启动体细胞重编程）。该研究发现在体细胞重编程为诱导多能干细胞（iPSC）的早期，线粒体通透转换孔（Mitochondrial Permeability Transition Pore，mPTP）短时开放，这一开放通过调控细胞核内组蛋白甲基化的表观遗传学变化促进重编程。这是线粒体孔道通过表观遗传来调控细胞命运的首次报道。 　　线粒体在多能性干细胞命运中发挥重要作用。与体细胞相比，多能干细胞的线粒体数目少，内嵴退化，因此在多能性获得过程中线粒体的形态结构发生重塑（Xingguo Liu*, Autophagy, 2017）。功能方面，国际上的研究多集中在线粒体代谢，许多代谢中间产物可调控表观遗传学修饰, 进而决定多能干细胞命运。刘兴国研究组另辟蹊径，在2016年的《Cell Metabolism》报道了线粒体离子信号“线粒体炫”（mitoflash）通过DNA去甲基化调控重编程。在线粒体离子信号调控表观遗传的崭新方向，刘兴国组进行了持续的深入研究，本工作聚焦于线粒体与细胞质交流的重要孔道---线粒体通透转换孔，揭示了细胞质调控细胞核的全新模式。 　　线粒体通透转换孔是存在于线粒体内外膜之间的一组蛋白复合体，是一种非特异性通道。这些孔道零星的点缀在线粒体上，有袅娜的开放的，有羞涩的关闭着的；正如碧天里的星星，又如那善睐的明眸。孔道的开与关确是至关重要的，使细胞亦死亦生：永久开放导致细胞死亡（Xingguo Liu*, Hepatology, 2015） ；瞬时开放使分子质量 < 1. 5 KD 的物质自由通过调控细胞生理和发育。线粒体通透转换孔的瞬时开放，又称为“线粒体闪烁”（mitochondrial flicker），然而其是否及怎样调控细胞核的表观遗传，一直不清楚。 　　体细胞重编程技术不仅极大推动了再生医学的发展，也为细胞命运决定的机理研究提供了一个理想的模型。刘兴国组通过这一模型利用钙黄绿素/钴技术实时观测了线粒体通透转换孔的开放程度，惊奇地发现在Yamanaka因子加入体细胞的早期，该孔道开放性骤然升高，随后迅速降低。这一高开放性是缘于瞬时开放的“线粒体闪烁”频率的骤增，有利于体细胞重编程为诱导多能干细胞。系统性的组蛋白甲基化检测发现“线粒体闪烁”能特异导致H3K9me2和H3K27me3（重编程的两大障碍）发生明显的去甲基化，并且降低两者对多能性基因的结合。进一步的机制研究表明，“线粒体闪烁”通过量和质的双重通路调控H3K9me2和H3K27me3的甲基化水平：一是通过miR-101c促进组蛋白去甲基化酶PHF8的表达；二是提高组蛋白甲基化的附基——alpha-酮戊二酸的量。 　　线粒体和细胞核是哺乳动物细胞中含有遗传物质的两个细胞器，两者的相互交流对于细胞命运至关重要。该研究首次揭示线粒体的通透转换孔的激活，特异打开细胞核重编程的组蛋白甲基化障碍；如同线粒体的明眸善睐，一横秋波打开了细胞核“返老还童”的青春之门。这一发现是线粒体信号调控细胞核表观遗传的一个全新模式，在细胞转化与个体发育中均可能发挥重要作用，而且为细胞命运转换的技术开发提供了新的思路。 　　本研究获得国家重点研发项目、中国科学院、国家自然科学基金、广东省和广州市的经费支持。
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  • 《Nature | 上海药物所发现B类GPCR与Arrestin全新作用模式》
    • 来源专题：生物安全知识资源中心—领域情报网
    • 编译者：hujm
    • 发布时间：2023-08-11
    • 　　G蛋白偶联受体（G protein-coupled receptor，GPCR）在细胞信号转导过程中发挥关键作用，是最大的药物靶标蛋白质家族。GPCR被细胞外的信号分子激活后，与细胞内的效应蛋白（G蛋白、阻遏蛋白等）结合，激活多种下游信号通路，从而介导并调控人体各种生命活动。G蛋白（G protein）和阻遏蛋白（arrestin）在GPCR的信号转导和功能调控中发挥不同作用，其中，arrestin介导受体的脱敏和内化。近年来，随着结构和功能研究的不断深入，GPCR与G蛋白的作用机制逐渐明朗，但由于研究难度大，arrestin相关研究进展缓慢，仅有数个A类GPCR与arrestin的复合物结构被解析，严重制约了对于arrestin作用模式及相关生理、病理机制的深入理解。 　　以往的研究发现，GPCR可能通过两种方式与arrestin结合：一种为受体的跨膜结构域的核心区域以及受体的C端共同与arrestin结合，被称为“core”构象；另外一种则由受体的C端区域单独与arrestin作用，被称为“tail”构象。这两种构象被认为参与介导受体信号转导和分子运输的不同过程，对受体的功能发挥不同调控作用。然而，之前发表的所有GPCR与arrestin的复合物结构均为“core”构象，“tail”构象的具体作用机制不明。 　　近日，中国科学院上海药物研究所吴蓓丽课题组与赵强课题组在GPCR的信号转导机制研究中取得突破性进展，在国际上首次揭示arrestin的全新“tail”结合模式，并第一次阐明B类GPCR与arrestin的精细作用机制，在原子水平揭示受体内化及囊泡内信号转导的分子基础，极大地促进了对于B类受体信号转导机制的深入理解。相关研究论文 “Tail engagement of arrestin at the glucagon receptor”于北京时间2023年8月9日在Nature在线发表。 　　B类GPCR参与调控多种重要的生理过程，其功能紊乱与糖尿病、肥胖、骨质疏松、偏头痛等多种疾病的发生发展密切相关。该类受体可激活多种G蛋白和arrestin，从而介导不同生理过程。近年来，针对B类受体的偏向性药物开发受到广泛关注，这类药物靶向特定信号通路，例如，只激活G蛋白信号通路或只促进受体招募arrestin，因此具有较好的疗效、较低的副作用。然而，目前B类GPCR与arrestin的结合模式以及配体的偏向性调控机制不清楚，对偏向性药物设计及其药理机制的探明造成巨大困难。 　　吴蓓丽课题组与赵强课题组长期致力于B类GPCR信号转导机制研究，成功解析胰高血糖素受体（glucagon receptor，GCGR）处于多种功能状态的三维结构，并开展深入的功能研究，为全面认识B类受体的配体识别、功能调控和信号转导机制提供重要信息，在国际顶级学术期刊Nature和Science发表多篇研究论文（Nature 2017、Nature 2018、Science 2020）。在此基础上，该联合研究团队进一步成功解析GCGR与阻遏蛋白β-arrestin 1（βarr1）及内源性激动剂胰高血糖素（glucagon）的复合物冷冻电镜结构。 　　该结构显示，βarr1主要与位于受体C端区域的第八个螺旋（helix Ⅷ）形成紧密的相互作用，而与受体跨膜结构域的核心区完全没有接触，这是首次解析具有“tail”构象的GPCR-arrestin复合物结构。除了主要结合位点以外，GCGR-βarr1结构还体现出多个显著区别于以往GPCR-arrestin结构的特点，βarr1中C端结构域的C-edge环区（loop）与受体跨膜螺旋近距离接触，并插入细胞膜的脂分子双层中，对于稳定复合物的“tail”构象起重要作用。此外，一个磷酸肌醇类似物分子通过与受体的helix VIII和βarr1共同作用，充当“支架”进一步加强GCGR与βarr1的结合，提示磷酸肌醇可能在arrestin介导的GPCR信号转导中发挥作用。 　　该研究的另外一项重要发现是，与βarr1结合的GCGR处于非激活状态，而在以往发表的所有GPCR-arrestin结构中受体均处于激活状态。虽然，在GCGR-βarr1结构中，内源性激动剂glucagon与受体结合，但与研究人员之前解析的处于完全激活状态的GCGR-G蛋白复合物结构相比，其结合位点较浅，结合稳定性较差。这些差异是由arrestin的不同结合模式导致的，在以往的结构中arrestin伸入受体跨膜结构域的核心区域，将受体稳定在激活状态；而βarr1仅与GCGR的C端区域作用，因此不需要受体维持其激活状态。 　　研究人员还解析了无配体结合的GCGR-βarr1复合物结构，与结合glucagon的结构相比，受体与βarr1的结合模式完全一致，且受体同样处于非激活态。这进一步说明βarr1以“tail”构象与GCGR结合时，不需要受体处于激活状态。而功能实验结果显示，GCGR招募arrestin需要激动剂激活受体，这可能是受体磷酸化所必需的，同时也提示βarr1可能还通过其它构象与GCGR结合。这些发现充分体现了arrestin介导GPCR信号转导机制的复杂性。 　　为了进一步探索“tail”构象在arrestin介导GCGR功能调控中发挥的作用，研究团队利用生物发光共振能量转移等研究手段，针对GCGR胞内侧区域的数十个氨基酸突变，研究它们对受体上膜、内化和囊泡内信号转导等过程的影响。实验结果表明，位于GCGR的helix Ⅷ的氨基酸突变对于这些生理过程均产生较大的影响，而受体跨膜结构域核心区的氨基酸突变则影响不大。这些数据明确了arrestin的“tail”构象在受体信号转导和分子运输中的重要作用，对于深入研究GPCR的信号转导和功能调控机制意义重大。未来，可通过设计特异性识别不同构象状态的偏向性药物，实现对不同效应蛋白及信号通路的选择性调控，从而有效降低药物副作用，推动药物研发。 　　研究论文的第一作者为上海药物所博士生陈坤和张宸珲、副研究员林淑玲。上海药物所吴蓓丽研究员和赵强研究员为研究论文的共同通讯作者。研究获得国家自然科学基金委员会、国家科学技术部、中国科学院和上海市科学技术委员会等资助。 　　全文链接：https://www.nature.com/articles/s41586-023-06420-x
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