《人体ACE2识别SARS-CoV-2的结构基础》

  • 来源专题:生物安全知识资源中心 | 领域情报网
  • 编译者: hujm
  • 发布时间:2020-04-07
  • 西湖大学和清华大学的科研人员在Science上发表论文“Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by full-length human ACE2”,

    文章介绍了在中性氨基酸转运蛋白B0AT1存在或不存在SARS-CoV-2的表面S蛋白的受体结合域(RBD)的情况下,人体ACE2的冷冻电镜全长蛋白结构,ACE2全长蛋白与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的复合物结构,受体分辨率2.9埃,其中S蛋白受体结合结构域部分的分辨率为3.5埃。ACE2-B0AT1复合物组装成异质二聚体,ACE2的collectrin-like域介导了同型二聚化。RBD主要通过极性残基被ACE2的细胞外肽酶结构域识别。这些发现为冠状病毒识别和感染的分子学基础提供了重要支撑。

  • 原文来源:https://science.sciencemag.org/content/367/6485/1444
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    • 1.时间:2020年3月27日 2.机构或团队:西湖大学、清华大学 3.事件概要: 西湖大学和清华大学的科研人员在Science上发表论文“Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by full-length human ACE2”, 文章介绍了在中性氨基酸转运蛋白B0AT1存在或不存在SARS-CoV-2的表面S蛋白的受体结合域(RBD)的情况下,人体ACE2的冷冻电镜全长蛋白结构,ACE2全长蛋白与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的复合物结构,受体分辨率2.9埃,其中S蛋白受体结合结构域部分的分辨率为3.5埃。ACE2-B0AT1复合物组装成异质二聚体,ACE2的collectrin-like域介导了同型二聚化。RBD主要通过极性残基被ACE2的细胞外肽酶结构域识别。这些发现为冠状病毒识别和感染的分子学基础提供了重要支撑。 4.附件: 原文链接: https://science.sciencemag.org/content/367/6485/1444
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