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《新西兰梅西大学：利用小角和超小角中子散射探测胃蛋白酶和/或酸存在下乳蛋白的结构修饰》

  • 来源专题：食品安全与健康
  • 编译者： 王晓梅
  • 发布时间：2025-03-10

  • 利用小角和超小角中子散射探测胃蛋白酶和/或酸存在下乳蛋白的结构修饰



    2024年9月11日，新西兰梅西大学Mengxiao Yang及通讯作者Aiqian Ye在国际期刊《Food Hydrocolloids》（JCR一区，IF2023=11）发表了题为“Probing structural modification of milk proteins in the presence of pepsin and/or acid using small- and ultra-small-angle neutron scattering”（利用小角和超小角中子散射探测胃蛋白酶和/或酸存在下乳蛋白的结构修饰）的研究论文。

    摘要

    本研究使用小角和超小角中子散射（SANS和USANS）技术，在纳米和微米尺度上实时探测胃蛋白酶和酸诱导下牛奶蛋白的凝胶形成过程。结果显示，未加热牛奶和加热牛奶在酸性环境下和胃蛋白酶作用下的凝胶特性存在显著差异。加热牛奶在凝胶形成过程中表现出更快的弹性储能模量（G'）增加。研究揭示了加热处理如何通过结构演化影响牛奶蛋白的消化过程，为奶制品在胃肠环境下的凝胶化行为提供了深入理解。


    引言

    牛奶蛋白在胃肠道中经历胃蛋白酶和酸的共同作用，导致蛋白质凝胶化和降解过程。研究表明，胃蛋白酶作用于κ-酪蛋白特定键位，导致酪蛋白胶束的聚集，而酸诱导的凝胶化则在接近等电点时发生。本研究通过结合SANS和USANS技术，以纳米和微米尺度分析未加热和加热牛奶蛋白的凝胶化过程，探讨热处理如何影响胃环境下蛋白质的结构演变。


    研究内容

    （1）实验方法与条件：采用SANS和USANS技术监测酸（GDL）诱导、胃蛋白酶诱导及二者协同作用下牛奶蛋白的凝胶化过程。在37°C条件下，通过时间分辨散射测量和流变学测试分析结构变化，包括胶束尺度和凝胶网络结构。

    （2）结果分析：加热处理后的牛奶在GDL诱导下较未加热牛奶表现出更快的凝胶化速度和更高的G'值。胃蛋白酶高浓度环境下加热牛奶的凝胶化速率显著加快，且随着蛋白降解的进行，USANS和SANS的散射强度逐渐降低，反映出蛋白质聚集体的降解。

    （3）结构特征的观测：使用小角散射分析不同凝胶条件下蛋白质聚集体的结构，发现酸和胃蛋白酶的协同作用引发的结构特性显著不同于单独的酸或胃蛋白酶处理。


    结论与展望

    本研究表明，牛奶蛋白在胃肠环境中凝胶化的特性受酸、胃蛋白酶和热处理的共同影响。通过USANS和SANS分析揭示了不同条件下蛋白质的结构演化，有助于理解奶制品在胃中的消化过程。未来研究可进一步利用中子散射技术探索其他食品基质在胃肠环境下的结构变化。

    图文赏析


    原文链接：

    https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0268005X2400955X?via%3Dihub



  • 原文来源：https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0268005X2400955X?via%3Dihub
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