2024年3月6日，加州大学伯克利分校的研究人员在Nature发表题为Oxidative cyclization reagents reveal tryptophan cation–Π interactions的文章。
蛋白质上氨基酸的选择性共价修饰方法可以实现多种应用，从蛋白质功能的探针和调节剂到蛋白质组学。由于其高亲核性，半胱氨酸和赖氨酸残基是通过酸碱反应性进行蛋白质生物偶联化学的最常见附着点。
该研究通过使用氧化环化试剂对整个蛋白质组进行超反应性色氨酸位点的全局分析，揭示了参与阳离子-π相互作用的色氨酸残基的系统地图，包括可以调节蛋白质介导的相分离过程的功能位点。这项研究有助于我们更好地理解蛋白质结构和功能之间的关系。
