《武汉病毒所与武汉大学合作在病毒RNA单分子标记与示踪研究中取得重要进展》

  • 来源专题:生物安全知识资源中心 | 领域情报网
  • 编译者: xxw
  • 发布时间:2019-09-01
  • 活细胞内单个RNA检测和示踪对于疾病诊断和病毒侵染机理研究等具有重要意义,但仍存在挑战。近日,中国科学院武汉病毒研究所崔宗强研究员与武汉大学何治柯教授合作构建了一种价态可控的新型量子点纳米信标,实现了活细胞内单个RNA的可视化检测,并利用该量子点信标实现了艾滋病毒粒子内单个RNA的荧光标记和单病毒脱壳过程动态示踪。该研究成果于8月28日在Journal of the American Chemical Society(《美国化学会志》)作为补充封面文章发表(J. Am. Chem. Soc.2019, 141, 13454–13458)。

    研究人员构建了一端修饰CdTe: Zn2+量子点,另一端修饰猝灭基团的发夹型DNA信标探针,通过调控DNA上所含有的硫代G碱基数目的不同实现了量子点表面DNA分子个数(价态)的精准控制。研究发现,量子点表面只偶联一条DNA的纳米信标与靶标结合后,荧光恢复效果最好、信噪比高,可用于单个RNA的标记与检测。该探针用于活细胞内HIV-1潜伏-激活研究,实现了单个RNA的荧光成像与检测;在病毒组装过程中,量子点信标也可以标记病毒RNA并包装于病毒粒子内,用于单个艾滋病毒脱壳过程动态示踪研究。此外,该技术还可用于其它核酸序列的荧光标记与检测,实现低浓度核酸的高灵敏检测和活细胞内核酸标记与成像分析。

      马英新、毛国斌和黄卫人为论文的共同第一作者,崔宗强和何治柯为共同通讯作者。深圳市第二人民医院和中国科学院生物物理研究所参与了该项研究。该研究得到了国家重点研发计划、中国科学院战略性先导科技专项、国家自然科学基金、广东省自然科学基金等项目资助。

  • 原文来源:http://www.whiov.ac.cn/kyjz_105338/201908/t20190830_5374215.html
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    • 发布时间:2019-11-18
    • 活细胞内单个RNA检测和示踪对于疾病诊断和病毒侵染机理研究等具有重要意义,但仍存在挑战。近日,中国科学院武汉病毒研究所崔宗强研究员与武汉大学何治柯教授合作构建了一种价态可控的新型量子点纳米信标,实现了活细胞内单个RNA的可视化检测,并利用该量子点信标实现了艾滋病毒粒子内单个RNA的荧光标记和单病毒脱壳过程动态示踪。该研究成果于8月28日在Journal of the American Chemical Society(《美国化学会志》)作为补充封面文章发表(J. Am. Chem. Soc.2019, 141, 13454–13458)。 研究人员构建了一端修饰CdTe: Zn2+量子点,另一端修饰猝灭基团的发夹型DNA信标探针,通过调控DNA上所含有的硫代G碱基数目的不同实现了量子点表面DNA分子个数(价态)的精准控制。研究发现,量子点表面只偶联一条DNA的纳米信标与靶标结合后,荧光恢复效果最好、信噪比高,可用于单个RNA的标记与检测。该探针用于活细胞内HIV-1潜伏-激活研究,实现了单个RNA的荧光成像与检测;在病毒组装过程中,量子点信标也可以标记病毒RNA并包装于病毒粒子内,用于单个艾滋病毒脱壳过程动态示踪研究。此外,该技术还可用于其它核酸序列的荧光标记与检测,实现低浓度核酸的高灵敏检测和活细胞内核酸标记与成像分析。   马英新、毛国斌和黄卫人为论文的共同第一作者,崔宗强和何治柯为共同通讯作者。深圳市第二人民医院和中国科学院生物物理研究所参与了该项研究。该研究得到了国家重点研发计划、中国科学院战略性先导科技专项、国家自然科学基金、广东省自然科学基金等项目资助。
  • 《武汉病毒所在单病毒示踪研究方面取得新进展》

    • 来源专题:生物安全知识资源中心 | 领域情报网
    • 编译者:hujm
    • 发布时间:2020-01-06
    • 在艾滋病毒感染静息CD4 T淋巴细胞的过程中,病毒跨越皮质肌动蛋白栅栏结构是一个关键步骤,但其具体机制仍有待研究。最近,中国科学院武汉病毒研究所崔宗强研究员团队实时动态观察到单个艾滋病毒入侵和跨越皮质肌动蛋白屏障的动态行为,揭示了病毒入侵静息CD4 T淋巴过程中,α-actinin介导的皮质肌动蛋白动态重组机制,并基于病毒与肌动蛋白的相互作用,发现了抗病毒新靶标及其抑制多肽。研究成果在国际学术期刊《Nanoscale》(《纳米尺度》)上作为内封面文章发表。   研究人员首先构建了病毒锥形核心内包装量子点的荧光报告病毒。结合病毒囊膜以及细胞组分等多重荧光标记,实时动态观察到HIV-1入侵静息CD4 T淋巴细胞和跨越皮质肌动蛋白屏障的时空机制。他们发现病毒膜融合过程伴随着皮质肌动蛋白屏障的动态重组,单个HIV-1病毒颗粒在其进入位点诱导肌动蛋白解聚,随后打开一个“通道”,促使病毒核心跨越皮质肌动蛋白屏障进入细胞质。α-actinin在这个过程中发挥了重要的调控作用。此外,基于α-actinin和F-actin相互作用结构分析,筛选了能够抑制α-actinin与F-actin时空作用的短肽,该短肽能够抑制HIV-1的侵染过程。该研究解析了HIV入侵静息CD4 T细胞过程中,病毒调控和突破皮质肌动蛋白屏障的精细时空机制,为开发新的抗病毒途径提供了思路。   武汉病毒所印文和李炜为论文共同第一作者,崔宗强研究员为该论文通讯作者。中国科学院生物物理所等单位参与了该论文的合作研究。该研究得到了国家重点研发计划、中国科学院战略性先导科技专项、国家自然科学基金等项目资助。