信息名称：中国科学院武汉病毒所等团队鉴定了SARS-CoV-2刺突蛋白受体结合模体与ACE2及中和抗体相互作用的关键残基
1.时间：2020年5月15日
2.机构或团队：中国科学院生物化学与细胞生物学研究所、上海理工大学、复旦大学、中国科学院武汉病毒研究所、上海生物制品研究所
3.事件概要：
5月15日，Cellular & Molecular Immunology发表了题为“Key residues of the receptor binding motif in the spike protein of SARS-CoV-2 that interact with ACE2 and neutralizing antibodies”的文章。
由SARS-CoV-2引起的COVID-19目前是全球公共卫生的重大威胁。该病毒的棘突蛋白通过受体结合域（RBD）与宿主受体血管紧张素转换酶2（ACE2）结合，因此被认为是阻断病毒进入宿主的主要靶点。SARS-CoV-2和SARS-CoV都有这种机制。在本文中，作者对RBD受体结合模体（motif）内的关键氨基酸残基进行了功能分析，这些氨基酸残基可能会与人ACE2和中和抗体相互作用。文中体内实验表明，SARS-CoV-RBD和SARS-CoV-2-RBD均能诱导小鼠产生较强的clade特异性中和抗体，但交叉中和活性较弱，表明两种病毒的RBD具有明显差异的抗原特征。这一发现已被现有的抗SARS-CoV或SARS-CoV-2中和性单克隆抗体所证实。值得注意的是，一种新研制的SARS-CoV-2人源抗体HA001能够中和SARS-CoV-2，但未能识别SARS-CoV。此外，在SARS-CoV-2 RBD中，A475和F486被鉴定是HA001的潜在识别表位残基，代表了中和抗体的新结合位点。总体来说，本文研究揭示SARS-CoV和SARS-CoV-2之间存在不同的关键表位，这表明尽管从SARS-CoV研究中获得的可用药物是不可忽视的，但有必要开发新的预防性疫苗和抗体药物来特异性控制COVID-19的流行。
4.附件：
原文链接
https://www.nature.com/articles/s41423-020-0458-z
