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《Science | 海藻中的固氮细胞器》

  • 来源专题：战略生物资源
  • 编译者： 李康音
  • 发布时间：2024-04-18

  • 2024年4月11日，加州大学Jonathan P. Zehr，Valentina Loconte，和Tyler H. Coale等人在Science上发表了题为Nitrogen-fixing organelle in a marine alga的文章。

    在海洋系统中，Candidatus Atelocyanobacterium thalassa（UCYN-A）与单细胞藻类Braarudosphaera bigelowii（B. bigelowii）密切互动，被认为是一种内共生细菌，生活在或附着在藻细胞内。这种微生物可以将氮气转化为氨等化合物，从而为藻细胞提供了生长所需的氮源。UCYN-A通常被视为一种单独的微生物，而不是藻细胞内的一部分。

    该研究成功建立了B. bigelowii的培养体系，并利用软X射线断层摄影技术获取了三维亚细胞图像，以跟踪细胞周期中核、线粒体、叶绿体和UCYN-A的发育过程。该研究发现了一种新的细胞器——nitroplast，它能将氮气转化为细胞生长所需的形式，并揭示了UCYN-A可能具有nitroplast细胞器特征的重要证据。

  • 原文来源：https://www.science.org/doi/10.1126/science.adk1075
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  • 《Cell | 代谢权衡限制了固氮共生体中细胞大小比例》
    • 来源专题：战略生物资源
    • 编译者：李康音
    • 发布时间：2024-03-16
    • 2024年3月11日，加州大学等机构的研究人员在Cell上发表了题为Metabolic trade-offs constrain the cell size ratio in a nitrogen-fixing symbiosis的文章。 该研究描述涉及一个特定的生物学现象，即固氮蓝细菌UCYN-A与海洋甲藻Braarudosphaera bigelowii之间形成的内共生关系。在这个共生体系中，UCYN-A作为内共生体，可能在进化过程中发展出类似细胞器的功能，这种现象在生物学上是相当罕见的，因为通常只有真核生物才具有细胞器。 研究者发现，UCYN-A与其宿主之间的大小比例在不同的亚谱系或物种之间保持惊人的一致性。这种一致性暗示了一种优化的大小关系，可能是为了最大化共生体系的整体生长速率。这种大小关系的维持是通过代谢权衡实现的，即在内共生体与其宿主之间进行资源获取和物质交换时，需要达到一种平衡。 通过代谢建模，研究人员能够展示这种大小关系是如何基于资源获取和交换之间的权衡来最大化协调生长速率的。这表明，尽管UCYN-A是内共生体，但它在功能上类似于一个专门负责固氮的假想细胞器，称为“硝基体”。这个概念强调了UCYN-A与宿主之间的紧密相互作用和共生关系的复杂性。
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  • 《Science Advances刊发碳固定细胞器羧酶体外壳组装分子机制研究新进展》
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    • 编译者：徐冰烨
    • 发布时间：2024-12-02
    • 近日，中国海洋大学海洋生命学院、海洋生物多样性与进化教yu部重点实验室、深海圈层与地球系统前沿科学中心张玉忠教授团队与刘鲁宁教授合作，在Science Advances杂志发表了题为“Molecular principles of the assembly and construction of a carboxysome shell”（羧基壳组装和构建的分子原理）的研究论文。该研究利用合成生物学技术设计、构建了包含所有外壳蛋白及关键连接蛋白CsoS2羧基末端结构域(CsoS2-C)的人工羧酶体外壳，解析了羧酶体外壳的结构以及各个蛋白组份之间的复杂相互作用，为研究羧酶体外壳自组装的分子机制提供了新见解，并为羧酶体的重构和生物技术应用提供了理论基础。 提高酶和代谢的效率是细胞维持生命的关键。通过细胞内的自组装和分区来隔离生物反应，是实现这一目标的重要方式。越来越多的证据表明，原核细胞中也含有类似真核细胞的细胞器结构。这些多样的类细胞器结构具有多种代谢和生理功能，促进了细胞对不同环境的适应，并推动了细胞复杂性的进化。 羧酶体是一种专门用于固定CO?的微区室。其利用由六聚体、五聚体和三聚体组成的多面体蛋白质外壳封装Rubisco酶，通过提高Rubisco周围的CO?浓度来增强羧化反应。利用羧酶体实现CO?高效固定的主要类群包括蓝藻和化能自养细菌，它们在全球碳循环中发挥重要作用。此外，羧酶体的高CO2固定效率及其蛋白质外壳的封装特性，在作物的基因工程改造、代谢调控，以及作为纳米反应器在生物能源生产等方面具有很好的应用价值。尽管羧酶体具有重要生理生态功能和应用潜力，但其外壳组装的分子机制仍不清楚。这严重限制了对羧酶体整体结构的认识和改造利用。   本研究分析了人工合成的包含所有外壳蛋白和关键连接蛋白CsoS2羧基末端结构域(CsoS2-C)的α-羧酶体壳的结构。通过对最大尺寸54纳米的壳体组装结构进行原子分辨率的冷冻电镜分析，揭示了促进了更大尺寸外壳的稳定组装的羧酶体壳蛋白之间多样化的组装界面以及CsoS2与壳蛋白的详细相互作用。研究发现不同于六聚体-五聚体蛋白组件之间形成固定的倾角，六聚体与六聚体组件之间的倾角更加复杂多变。而连接蛋白的羧基末端结构域CsoS1C与外壳蛋白之间形成多点式相互作用，且采取两种不同的构象协助外壳的组装。不仅如此，基于生物化学和晶体结构学方法，研究还发现六聚体和五聚体单体蛋白的同源物之间可以形成异源嵌合六聚体和异源嵌合五聚体。 研究结果显著加深了我们对羧酶体壳自组装机制的认识，为揭示α-羧酶体壳的组装原理及CsoS2在调控α-羧酶体组装和功能中的作用提供了机制性见解，并为具有新生物技术功能的壳结构的设计和重新编程提供重要基础。 本研究由中国海洋大学、英国利物浦大学、山东大学等单位合作完成，中国海洋大学王鹏副教授、李康副教授、山东大学李剑勋博士和英国利物浦大学李天佩博士为共同第一作者。刘鲁宁教授、张玉忠教授为该论文的共同通讯作者，中国海洋大学为第一完成单位和通讯作者单位。本研究得到了科技部重点研发项目、国家自然科学基金的资助。
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