水通道蛋白为细胞膜上特异的水分子通道，与人类健康和疾病密切相关。前人在水通道蛋白AqpZ四聚体的晶体结构中，发现R189存在“朝上”和“朝下”两种不同构象，基于这一现象，他们猜测AqpZ的门控机制可能是R189通过侧链上下摆动控制水道开关。然而，膜蛋白的结构和功能状态对环境很敏感，在晶体环境中观察到的R189不同构象既可能是R189不同功能状态，也可能是环境因素偏差。因此需要在更接近生理状态的膜环境中对R189进行探究。

固体NMR是在膜环境中研究膜蛋白的有力手段，我们课题组长期聚焦于生物大分子固体NMR研究，具有一定的技术积累。我们拟通过常规的2D ¹³C-¹⁵N相关谱，初步查看膜环境中R189侧链的构象。如果按照前人的设想（R189存在2种构象），预计会观察到2套谱峰。然而，采到的谱图却让我们很惊讶：R189只有1套谱峰。在排除样品，实验，NMR分辨能力等问题后，我们大胆猜想，前人的结果可能存在偏差，R189可能只有一种构象。我们接着通过距离约束、结构、动力学以及水交换速率等证据，证明了我们的猜测。我们发现在AqpZ处于功能活性状态下的膜环境中，R189侧链朝上稳定分布，处于永久“开放”状态。这项工作提出了全新的水通道蛋白门控机制，强调了研究环境对膜蛋白分子机制研究的重要性。