近日在《 Food chemistry 》期刊发表文章： Powder-level mechanisms of soy protein isolate functional deterioration during storage: The interplay of aggregation and oxidative stress 。研究系统揭示了大豆分离蛋白在贮藏过程中功能特性下降的机制，为食品企业延缓植物蛋白粉体衰变、减少产品损失提供了新思路。 大豆分离蛋白（SPI）因其优良的功能性质被广泛应用于植物基食品，但在贮藏与流通环节常出现结块、溶解性降低和功能衰退等问题。本研究以商业SPI为对象，揭示了其在贮藏过程中粉体聚集与分子氧化之间的协同劣变机制。实验结果表明，经四周贮藏后，SPI的溶解度下降达42.1%，凝胶性与乳化性也显著减弱。粉体表面自由能降低导致润湿性变差，促使颗粒间发生团聚，从而对水分子构成物理屏障，严重影响了粉体的分散性能。固体13C NMR和XPS进一步表明，SPI在贮藏后蛋白质侧链构象发生改变、羰基含量上升，而肽链主干结构仍保持基本完整，说明氧化反应主要作用于侧链并引起局部结构松弛。综上所述，粉体层面的团聚行为与分子层面的氧化损伤共同加剧了SPI在贮藏过程中的功能劣化。该研究为理解植物蛋白粉体的贮藏不稳定性提供了新的机理解释，也为改善其贮藏稳定性和实际应用性能提供了理论依据。 通讯作者：郭顺堂，中国农业大学食品科学与营养工程学院教授 第一作者：张辉，中国农业大学食品科学与营养工程学院博士研究生 该研究得到了山东省重点研发计划（2022CXGCO10603）、国家重点研发计划（2021YFD2100102）和国家自然科学基金（32172228）的资助。 研究方法 本研究以商业化大豆分离蛋白（SPI）为模型体系，系统探究其在贮藏后的多尺度结构演变与功能衰变规律。综合运用激光衍射粒度仪、表面能及扫描电子显微镜解析粉体宏观物理特性；采用羰基与巯基定量分析评估氧化损伤程度；并借助固态13C核磁共振与X射线光电子能谱等光谱技术，深入剖析蛋白质内部结构与表面组成元素的变化。 研究结果 贮藏实验表明，SPI的功能特性显著衰退：溶解度由56.47%降至27.18%(p< 0.05)，其凝胶形成能力与乳化稳定性亦同步劣化。在粉体特性方面，平均粒径由41.34±2.42 μm增至53.38±4.50 μm，D10、D50和D90的同步增大表明颗粒在各粒径范围内均发生聚集。接触角测定表明，粉体表面自由能由47.66±0.81 mJ/m2显著降低至40.40±0.26 mJ/m2，说明贮藏导致粉体润湿性减弱。元素组成分析结果进一步揭示了表面化学特性的改变：C含量下降，N和O含量升高，表明蛋白结构发生重排，极性基团暴露减少，与润湿性下降形成对应。在化学修饰层面上，蛋白质出现严重氧化修饰，羰基含量升高183%，总巯基减少37.3%。固态13C NMR显示C=O信号面积增大及链碳原子强度变化，结合XPS中C–C/C=C与O–C信号的改变，共同证明氧化主要发生于氨基酸侧链，导致局部构象松弛并改变表面化学性质。 研究结论 本研究从宏观粉体特性与蛋白结构变化的双角度揭示了SPI贮藏劣化的协同机制。在宏观层面，粉体表面自由能下降诱导颗粒团聚，形成致密堆积的物理屏障，阻碍水分子渗透与扩散；在分子层面，氧化修饰破坏侧链构象完整性，打破疏水/亲水平衡并增强分子间相互作用。这两类过程并非独立，而是相互促进：分子氧化加速粉体团聚，而团聚造成的局部闭塞效应又强化了微环境中的氧化反应，最终导致SPI功能特性协同、加速衰退。本研究拓展了植物蛋白贮藏稳定性的理解框架，并为其品质保持与应用开发提供了理论支持。
原文链接 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2025.146513
